【精品】生物化学大纲临床

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《生物化学》教学大纲课程编号:38020021课程名称:生物化学学分:5总学时:104学时 理论学时:56 实验学时:48先修课程要求:无机化学、有机化学、细胞生物学适应专业:临床保学五年制、精神医学、预防保学、麻醉、检验和药学参考教材:1. 王镜岩主编,《生物化学》第三版,北京,高等教冇出版社,2002,上册2. 童坦君等生物化学第一版北京大学医学出版社,北京20033. 贾弘視等生物化学第三版北京大学医学出版社,北京20034? David L. Nelson, et al Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd cd. Worth Publishers, New York. 20005? Jeremy Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry? 5山 ed. W. H. Freeman and Company, New York .2002一、 课程在培养方案中的地位、目的和任务生物化学是研究生命现象及其化学木质的科学。它运用化学的理论和方法來揭示生 物体的化学组成及其发展规律。牛物化学是现代牛物科学的理论和技术基础,是医学专 业的重要棊础课程,是联系慕础医学和临床医学的桥梁,是医学主干学科。通过木课程的学习,要求学生较全而了解生物体的基本化学纽成,理解其主要纽成 物质的结构、性质及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律,深入了解 这些代谢活动与各种重要生命现象之间的联系,学会综合运川所学的基木知识和技术来 解决一些实际问题,并为学习后续课程打下坚实的基础。二、 课程基本要求(-)理论知识1. 牛物分子的结构基。1) 学握构件分子和牛物大分子的概念及种类;(2) 拿握核酸、蛋白质等重要牛物大分子的结构、性质和功能;(3) 掌握糖类和脂类的性质、结构和功能;(4) 掌握酚的催化特性、作川机理以及辅基、辅酶与维牛素的关系及其在臨催化过程 中的作川和酶的动力学特点。2. 牛命分子的代谢基。1) 掌握新陈代谢的概念;(2) 熟悉生物体内特别是糖类相互转化的化学机制;(3) 掌握糖类分解代谢的主要途径及其特点;(4) 拿握牛物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制;(5) 掌握蛋口质、核酸和脂类的合成与分解过程;(6) 熟悉体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节机制;(7) 熟悉细胞间信息的传递,基因表达的调控;(8) 掌握复制、转录、翻译的过程及特点;(8) 熟悉肝脏;、血液;;(9) 熟悉棊因重组与棊因工程、癌基因、抑癌基因与生长因子,了解基因诊断与棊因 治疗的原理及其应川;(10) 了解分子生物学常用技术的原理及其应用。(二)基本技能1. 掌握一、二种测定核酸、蛋白质等生物分子含量的方法;2. 了解牛物化学新的研究方法及新的研究进展;3. 在教师的指导下能设计和组合实验内容,对实验结果能进行综合判断分析和解释。三. 课程基本内容及重点难点绪 论目的要求 明确学习生物化学的II的和学习方法以指导全课程的学习O【掌握】牛物化学的概念【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系【了解】生物化学的发展简史重点掌握和熟悉的内容难点无教学内容第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主耍内容第三节生物化学与医学第四节本卩纲要第一篇生物大分子的结构与功能体内发挥重要功能的各种大分子通常由基本结构单位按一定的排列顺序和连接方式而 形成的多聚体。蛋白质和核酸是体内主要的生物人分了。第一章蛋白质的结构与功能目的要求【掌握】1. 蛋口质的元素组成特点,氨基酸的结构通式,氨基酸的分类、三字英文缩写符号;2. 肽、肽键与肽单元的概念;3. 蛋H质一级结构的概念及其主要的化学键;2. 蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:a-螺旋,折叠,B-转角与无规卷 曲;3. 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和范徳华引力;4. 蛋白质的四级结构的概念利维持稳定的化学键;5?蛋白质的结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。变构 效应的概念;6.蛋白质的理化性质:两性电离,胶体性质,蛋口质变性的概念和意义,紫外吸收和呈色 反应!臼煜ぁ1. 肽链的概念,多肽链的写法。生物活性肽的概念,重要的生物活性肽GSH;2. 肽单元的特点;3. 模体(motif)、结构域(domain) >分子伴侣的概念;4. 蛋白质的分类;5. 蛋口质分离和纯化技术:盐析、电泳和分子筛效应的原理!玖私狻1. 胰岛索分子的一级结构;2. 分子伴侣对蛋口质分子空间结构形成的影响;3. 蛋H质构象改变与疾病的关系,如肮病毒蛋白与疯牛病;4. 多肽链中氨基酸序列分析的原理;5. 蛋白质空间结构预i贝ij的原理和意义。重点 蛋白质的二、三、四级结构的概念、主;Ъ托问;蛋口质的分子结构、蛋口质空间结构与功能的关系。难点蛋白质的分子结构、蛋白质空间结构与功能的关系。教学内容第一节蛋白质的分子组成一、 氨基酸(一) 蛋白质的元素组成特点(二) 蛋口质的皐木单位——氨基酸的结构特点及分类(三) 氨基酸的重要性质:两性解离及等电点、紫外吸收(四) 氨基酸的讳三酮反应二、 肽(一) 肽键和肽链的定义(二) 谷胱廿肽的组成、结构和功能(三) 其它的生物活性肽三、 蛋白质的分类第二节蛋白质的分子结构一、 蛋白质的一级结构蛋白质一级结构的概念二、 蛋白质的二级结构(一) 蛋门质二级结构的定义(二) 肽单元的定义及其结构特点(三) 维持二级结构的化学键,螺旋和B-折叠的结构要点;B-转角和无规卷曲的概念(四)模序的概念和几种重要的模序三、蛋白质的三级结构(一) 蛋白质三级结构的定义(二) 维持蛋白质三级结构的化学键(三) 球蛋白的结构特点(四) 结构域的概念卩U、蛋白质的四级结构(一) 蛋H质四级结构的定义(二) 维持蛋白质四级结构的化学键(三) 血红蛋白的四级结构第三节蛋白质的结构与功能的关系一、 蛋白质的一级结构与功能的关系(一) 蛋口质一级结构是牢间构象的基。ǘ 蛋白质的一级结构与功能的关系二、 蛋口质空间结构与功能的关系(一)肌红蛋白与血红蛋白的结构(-)以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构与功能的关系;协同效应、别构效应的概念。(三) 蛋口质构彖改变与疾病 蛋口质构彖改变为疾病的关系,如航病毒蛋口与疯牛病。第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化一、 蛋门质的理化性质(一) 蛋门质的两性电离与筹电点(二) 蛋口质的变性;责口质的沉淀和凝固(三) 蛋I'l质的紫外吸收(四) 蛋口质的胶体性质(五) 蛋
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